منتدى الشوره

الكيمياء الحيوية Tha7kat-b_13150300101
بسم الله الرحمن الرحيم
نرحب بكم زوارنا الاعزاء في منتداكم منتدى الشوره . وتكتمل فرحتنا بأنضمامكم والتسجيل فيه.
الادارة
منتدى الشوره

الكيمياء الحيوية Tha7kat-b_13150300101
بسم الله الرحمن الرحيم
نرحب بكم زوارنا الاعزاء في منتداكم منتدى الشوره . وتكتمل فرحتنا بأنضمامكم والتسجيل فيه.
الادارة
منتدى الشوره
هل تريد التفاعل مع هذه المساهمة؟ كل ما عليك هو إنشاء حساب جديد ببضع خطوات أو تسجيل الدخول للمتابعة.

منتدى الشوره

أجتماعي ثقافي علمي
 
الرئيسيةالرئيسية  البوابةالبوابة  أحدث الصورأحدث الصور  التسجيلالتسجيل  دخول  
نرحب بالاعضاء الجدد في منتدى الشوره وندعوهم الى المساهمه الجادة في المنتدى ورفده بالمواضيع الهامه والمفيدة... ومن الله التوفيق ...ادارة المنتدى
نبارك للطلبه الناجحين في الامتحانات الوزاريه للعام2018-2019

 

 الكيمياء الحيوية

اذهب الى الأسفل 
كاتب الموضوعرسالة
رافع الهويدي
المشرف المتميز
المشرف المتميز
رافع الهويدي


النــقاط : 4998


الكيمياء الحيوية Empty
مُساهمةموضوع: الكيمياء الحيوية   الكيمياء الحيوية Empty2011-12-18, 22:38

عائلة الليبيدات Lipids
اسم يستخدم للدلالة على مجموعة كبيرة من المركبات احيانا تشمل كل ما هو غير ذواب بالماء
أو ما يمكن اعتباره موادا غير قطبية

ذات أصل عضوي : بما في ذلك المواد الشمعية waxes و الحموض الدسمة Fattyacids و مشتقاتها من دسم فوسفورية أو سفينغوليبيد أو دسم سكرية أو تربينات و حتى
الرتينوئيدات و الستيروئيدات



هناك تنوع كبير في بنية هذه المركبات فبعضها حلقي ألكاني و بعضها عطري ،
بعضها مرن متحرك في حين بعضها الآخر ذو بنية ثابتة .

أنواع الليبيدات
غليسيريدات و الأحماض الدهنية
غليسيريدات ثلاثية = تريغليسيريد Triglycerides (دهون fats);
شمع Wax;
دسم فوسفورية;
سفينغوليبيد;
غليكوليبيد;
تربينويد;
ريتينويد;
ستيرويد

الليبيدات : مركبات عضوية حياتية تذوب في المذيبات غير القطبية مثل البنزين ورابع كلوريد الكربون .
أهمية الليبيدات
- تؤلف حوالي 5 % من المواد العضوية الداخلة في تركيب الخلية الحية .
- تكون خلايا الدماغ والأنسجة العصبية .
- تعد مصدرا ً ومستودعا ً للطاقة .
- لاتعمل كعازل حراري في الحيوان والانسان .
- لها دور مهم في تركيب الأغشية الخلوية .
- البعض منها تعمل كهرمونات .

تقسم الليبيدات الى عدة أقسام أهمها :
1- الزيوت .
2- الدهون
3- الستيرويدات .

الزيوت والدهون
تشترك الزيوت والدهون في كونها استرات ثلاثية ( ثلاثي غليسريدTriglyceride ) للغليسرول Glycerol مع الحموض الدهنية Faty acides ، ويتم الارتباط بينهما بروابط استرية .
الجليسرول Glycerolوهو عبارة عن كحول متعدد الهيدروكسيل ، ويحتوي على ثلاث مجموعات هيدروكسيل ( OH ) .
الحموض الدهنية Fatty acidsحموض عضوية كربوكسيلية ذات سلاسل كربونية طويلة ، لا يقل عدد ذرات الكربون فيها عن 12 ذرة ،
وقد تكون مشبعة أو غير مشبعة ، فان كانت غير مشبعة أنتجت زيتاً ، وان كانت مشبعة أنتجت دهناً .

حيث R شق هيدروكربوني ( كربون وهيدروجين )ويمكن كتابة صيغة الحمض الدهني
كما تكتب صيغة الحمض الكربوكسيلي على النحو الآتي : RCOOH
بعض الحموض الدهنية المهمة الموجودة في الطبيعة
الاسم الصيغة الكيميائية وجوده
حموض دهنية مشبعة
حمض بيوتيريك C3H7COOH الزبدة
حمض كابريليك C7H15COOH زيت جوز الهند
حمض كابريك C9H19COOH زيت النخيل
حمض مايريستيك C13H27COOH زيت البندق
حموض دهنية غير مشبعة
حمض أوليك C17H33COOH زيت الزيتون
حمض لينوليك C17H31COOH زيت بذر الكتان
حمض لينولينيك C17H29COOH زيت بذر الكتان

تركيب الدهون والزيوت
استرثلاثي
حموض دهنية
غليسرول
وترتبط الحموض الدهنية مع الغليسيرول بروابط استرية . ونظراً لضعف قوى الترابط بين جزيئات الدهون،
وبين جزيئات الزيوت (قوى لندن) لذا :
تكون درجات انصهار الدهون منخفضة. نجد الزيوت في حالة السيولة.
لا تذوب الدهون أو الزيوت في الماء بل تذوب في المذيبات غير القطبية

مصادر الطبيعية للزيوت والدهون
مصادر الزيوت / المصادر النباتية مثل الزيتون والذرة والفستق وفول الصويا.
مصادر الدهون / المصادر الحيوانية مثل الزبد الحيواني والجزء الدهني من اللحوم.
مقارنة بين الزيوت والدهون
الدهون الزيوت المقارنة
حيواني نباتي المصدر
صلب سائل الحالة الفيزيائية
مشبعة غير مشبعة الحموض الدهنية المكونة لها

تركيب الدهون والزيوت
الدور الحيوي للدهون والزيوت: تخزن الكائنات الحية الفائض من ثلاثي الغليسريد في
خلايا الأنسجة على شكل زيوت في النبات ودهون في الحيوان.
ففي جسم الإنسان تخزن الدهون الزائدة في طبقات تحت الجلد ، خاصة في منطقة البطن
وحول بعض الأعضاء كالكليتين ، ولهذه الطبقات أهمية في: حماية الجسم عند الصدمات .
وكمادة عازلة للحرارة .

تعد الدهون مصدراً مهماً للطاقة في الثدييات كما في الغلايكوجين ، إذ يعطي الغرام الواحد منها
من الطاقة الحرارية ضعف ما يعطيه الغرام الواحد من الغلايكوجين تقريباً عند تحول كليهما
إلى ثاني أكسيد الكربون والماء.
هدرجة الزيوت
تحول الزيوت السائلة التي تحتوي على حموض دهنية غير مشبعة إلى دهون صلبة بهدرجة
الزيوت جزئياً بوجود عامل مساعد كالنيكل ، ويطلق على ناتج عملية الهدرجة السمن النباتي
أو الزبد النباتي
ومن غير المستحب تحويل جميع الروابط الثنائية في الزيوت إلى روابط أحادية، إذ لا يكون طعم
الناتج مقبولاً لذا يتم التحكم بعملية الهدرجة بحيث يتم تحويل جزء من الروابط الثنائية في الزيت
وليس جميعها إلى روابط أحادية.

تصبن الزيوت والدهون
يتميه الاستر الثلاثي في وسط قاعدي لينتج غليسرول وخليط من أملاح الحموض الدهنية
( الصابون ) ، وتسمى عملية التميه هذه التصبن .
آلية عمل الصابون في التنظيف
تحتوي الكانوات الصوديوم (الصابون) مثل ستيارات الصوديوم على أيونات الصوديوم
وأيون الستيارات والتي تنحل في الماء لتعطي أيون الستيارات الذي يحتوي على جزء مشحون
ميال للماء وجزء غير مشجون
نافر من الماء.
نظراً لوجود طرفين في الصابون أحدهما مشحون والآخر غير مشحون، لذا نجد أن عدداً من
أيونات الستيارات يتجمع على شكل كروي يضم الأطراف الهيدروكربونية إلى داخل الشكل الكروي،
بينما تتجه الأطراف سالبة
الشحنة إلى الخارج نحو الماء، ويطلق على هذا التجمع اسم الميسيل.
وإذا أضيف المحلول الصابوني إلى سطح عليه طبقة زيتية مثلاً ، فإن أطراف السلاسل الهيدروكربونية
غير المشحونة من الميسيل تذوب في الطبقة الزيتية ، وتحملها بعيداً عن السطح الذي نُزعت منه
إلى الوسط المائي.

الستيرويدات Steroides

ليبيدات تستخلص من الأنسجة النباتية والحيوانية ، لها كتلة مولية عالية، ولكثير منها نشاط بيولوجي
في الكائنات الحية ، وتشترك جميعاً في وجود (4) حلقات مدمجة ثلاث منها سداسية والرابعة خماسية.

والاسم الكيميائي لهذه الحلقات مجتمعة :
Perhydrocyclo pentano phenanthrene
الأهمية الحيوية للستيرويدات
1- منها ما ينتج بعض الفيتامينات .
2- تكوين بعض الهرمونات .

أهمية الكوليستيرول ومضاره :
1- تكوين جدر الخلايا.
2- إنتاج جميع الستيرويدات . مثل :
الفيتامينات مثل فيتامين ( د3 )
ونظراً للكتلة المولية العالية للستيرويدات فإنها لا تذوب في الوسط الخلوي المائي بينما تذوب في الدهون مما يتيح الفرصة لتخزينها في الأنسجة الدهنية للجسم ، وهذا يفسر عدم الحاجة اليومية
للتزود بفيتامين ( د ).
ويتكون فيتامين ( د3 ) تحت الجلد من تعرض الكوليستيرول للأشعة فوق البنفسجية ( UV ) .ليس لنا حاجة للتزويد بالكوليسترول في غذائنا ، فخلايا الجسم قادرة على إنتاجه بشكل عام،
وينتج الكبد ما يقارب 70% من حاجة الجسم للكوليسترول .
ويقل إنتاج الكوليسترول في الجسم عند تناول أطعمة غنية بالكوليسترول،
إلا أن ما ينتج عادة في الجسم يزيد عن حاجة الإنسان، وهنا تبرز مشكلة زيادة نسبته في مجرى الدم
مما يسبب أمراض تصلب الشرايين والجلطة الدموية .
إن زيادة نسبة الكوليسترول في مجرى الدم تشجع ترسبه على جدران الأوعية الدموية فيعيق مجرى
الدم من جهة، وتصلبها من جهة أخرى، مما يفقدها المرونة في الانقباض والانبساط مما يؤدي في
النهاية لانسدادها .
===========
البروتينات
ما هو البروتين وما هي أهميته؟
البروتينيات هي جزيئات متكونة من مجموعة من الأحماض الأمينية التي يقوم الجسم بتكسيرها وامتصاصها بغرض إعادة بناء واصلاح الأنسجة والإنسان يحتاج الى حوالي عشرين حمض أميني لكي يعيش لكن أجسادنا تستطيع أن تصنع معظمهم .
ولكن ثمان أحماض أمينية فقط يجب أن يحصل عليها الجسم عن طريق الأطعمة (الأحماض الأمينية الضرورية)
أهميتها:-
البروتين ضروري لصحة الإنسان ففي الحقيقة أجسادنا والشعر والعضلات والأظافر الى آخره . تصنع بشكل أساسي من البروتين. وبالنظر الى العضلات والأظافر فأننا نكتشف أن البروتينيات تختلف فيما بينهم لتكون هذين النسيجي المختلفين لذلك لان اختلاف تجمع أي من ال22 حمض أميني المعروفين يكون فى النهاية بروتين مختلف . وكل سلسلة من الأحماض الأمينية المختلفة تكون جزئ بروتيني مختلف.

ما كمية البروتين المطلوبة يوميا؟
صرحت المنظمة الأمريكية لتناول الأغذية والأدوية بان الكمية المطلوبة اليومية من البروتين يجب أن تكون حوالي 10% من مجموع السعرات الحرارية التى يستهلكها الإنسان يوميا
وبما أن جرام البروتين يحتوى على أربع سعرات فعند الحاجة الى تناول 200سعر حراري فى اليوم أي 10% من مجموع السعرات الحرارية التى يحصل عليه يوميا
ولكن معدل الاستهلاك العالمي للبروتين يصل الى 90 جرام يوميا
-كما صرخت منظمة(RDA) بان تناول 8 جرام لكل 10 كياو جرام من وزن الجسم يمثل إمداد كافي من البروتين .

البروتينات منها ما هو ضروري ومنها ما هو غير ضروري ، أو حوامض أمينية . يحتاج جسم الإنسان إلى حوالي 20 حامض أميني لتكوين البروتين . يستطيع الجسم إنتاج 13 فقط من الأحماض الأمينية ، وهي المعروفة بالأحماض الأمينية غير الضرورية . تسمى غير ضرورية لأن الجسم ينتجها ولا يحتاج إلى أخذها من الغذاء . وتوجد 9 أحماض امينية ضرورية لا ينتجها الجسم ويأخذها من الأغذية .
إذا كان البروتين الموجود في نوع ما من الأطعمة يزود الجسم بما يكفيه من الأحماض الأمينية فهو يسمى البروتين الكامل ، وإذا كان لا يزود الجسم بالكفاية من هذه الأحماض فيسمى البروتين الناقص .
تشكل جميع اللحوم والمنتجات الحيوانية الأخرى مصدرا للبروتين الكامل ، ويشمل ذلك لحوم الأبقار ، والخراف ، والدواجن ، والأسماك ، والصدفيات البحرية ، والبيض ، والحليب ، ومنتجات الألبان .
يكون البروتين في الأطعمة (مثل الحبوب والفواكه والخضار) إما منخفضا ، البروتين الناقص ، أو ينقصه أحد الحوامض الأمينية الضرورية . هذه الأنواع من الأطعمة تعتبر بروتينات ناقصة .
بالإمكان مزج البروتينات النباتية لتتضمن جميع البروتينات الضرورية وتشكل بروتينا كاملا . الأمثلة على البروتينات النباتية الممزوجة الكاملة هي: الأرز والفاصوليا ، الحليب والسيريال ، الذرة والفاصوليا .

الآثار الجانبية
الغذاء الغني باللحوم قد يؤدي إلى ارتفاع الكولسترول وإلى أمراض أخرى مثل النقرس . هناك مشكلة أخرى محتملة ، وهي أن الطعام الغني بالبروتين قد يجهد الكلى . يتم إفراز الفضلات الزائدة ، وهي المنتوج النهائي للأيض البروتيني (التمثيل الغذائي) ، وتختلط هذه الإفرازات بالبول .
وعملية بناء البروتين داخل الخلايا الحية تعتمد على المعلومات المحفوظة في الجينات الكامنة في الحمض النووي DNA (الحمض النووي الريبي منقوص الأوكسجين) الموجود في كل خلية حية. وعادة ما يتم نسخ هذه المعلومات في الحمض النووي RNA (الحمض النووي الريبي)، وهو عبارة عن جزيء شبيه بالحمض النووي DNA لكنه يتواجد بكثرة خارج النواة. ويعمل هذا الحمض بمثابة قالب لتجميع البروتينات بواسطة مختبر بيوكيميائي صغير يعرف بـ"الـريبوزوم". ويقول العلماء بأن الجينات ترمز للبروتينات. ولتبسيط الصورة اعتبر العالم البريطاني "جون سميث" أن الحمض النووي DNA شريط ممغنط كشريط التسجيل، و"الريبوزوم" جهاز التسجيل، والبروتينات هي موسيقى الحياة.

في بداية الستينيات اكتشف رواد البيولوجيا الجزيئية أن جينا واحدا يقابل (ويطابق) بروتينا واحدا. وفي السبعينيات أعاد عالم البيولوجيا ومؤرخ العلوم "ميشال مورانج" تكوين مفهوم الجينات، وأثبت أن جينا واحدا يمكن أن يشكل عدة بروتينات بفعل انحراف آلية تُدعى "الانثناء التتابعي". وتبعا لهذه الآلية تنتج الخلايا بروتينات مختلفة انطلاقا من متوالية الحمض النووي DNA نفسها. وهذه التغيرات البسيطة تكفي في غالب الأحيان إلى تغيير وظيفة البروتين كليا، وقد يقدر جين واحد على إنتاج نحو عشرين بروتينا مختلفة. ويقدر العلماء عدد أنواع البروتينات المنطلقة في الجسم فيما بين 500 ألف إلى مليون بروتين، لكن كل خلية من جسمنا لا تحتوي غير عشرة بالمائة من هذا المجموع؛ لأنه في لحظة معينة واستنادا إلى تخصصها لا تعبر الخلية إلا عن جزء من جيناتها. ونتيجة ذلك تحتوي كل خلية مجموعة متميزة من البروتينات، وهذا هو البروتيوم الخاص بها، ومعرفة كل نوع تعتبر ضرورية للتشخيص الدقيق للمرض.

وتكتسب البروتينات هذه الأهمية الكبيرة؛ لأنها الناتج النهائي لعمل الجينات، ولأنها تحكم تصرفات وأفعال الكائنات الحية من المهد إلى اللحد. وكل بروتين يحتاجه الجسم محفوظ كشفرة كيميائية في الحمض النووي DNA، ولأن هذه الجزيئات تؤدي الأدوار الضرورية لعمل الخلية الحية، ومنها: الإنزيمات (الخمائر) التي تسرع التفاعلات الكيميائية، والمستقبلات التي تخبر الخلايا عن حالة الوسط الخارجي، والأجسام المضادة التي تتعرف على الجسيمات الغريبة في الكائن الحي. وعندما يحدث المرض تكون البروتينات هي المسؤولة؛ لأنها تكون عاجزة عن حماية الخلية، ولأن ميكروبا أدى إلى اضطرابها. ولهذا فالبروتينات هي الهدف الرئيسي للأدوية. وإذا أراد العلماء إعطاء المريض جرعات دوائية ناجعة تصيب هدفا محددا بوضوح، فلن يكون هذا الهدف سوى أحد البروتينات أو عملية بيولوجية وثيقة الصلة بهذا البروتين.

وعلى سبيل المثال عندما يهاجم الفيروس الخلية فهو يعوق تخليق غالبية البروتينات. أما البروتينات التي تخلقت بعد الهجوم فيستعملها الفيروس في عملية التكاثر أو تستعملها الخلية حتى تكافحه. وهذه البروتينات هي أهداف محتملة للأدوية المضادة للفيروسات، ولهذا يعمل العلماء على ابتكار طرائق علمية للمقارنة بين حالتي البروتيوم قبل العدوى وبعدها، والحصول على معلومات دقيقة عن هذه البروتينات يؤدي للحصول على دواء جديد قادر على القضاء على هذه الفيروسات.

المصانع البروتيومية
وبناء على ما سبق ينبغي التصدي للبروتينات بعد فك رموز الجينوم، لكن طبيعة البروتينات نفسها تجعل هذه المهمة صعبة للغاية لتنوعها غير العادي. ولتحليل "بروتيوم" خلية بالطريقة الاعتيادية يجب أولا أن تفصل المكونات باستعمال تقنية معروفة باسم التفريد أو الاستشراد الكهربائيElectrophoreses ؛ أي انفصال جزيئات محلول بتأثير حقل مكهرب، وللتعرف عليها ينبغي اللجوء إلى مقياس طيفي للكتلة.

وكانت هذه الطريقة التقليدية المستعملة في المختبرات حتى اليوم، لتحليل البروتينات طويلة وشاقة إلي أن توصل "دنيس هوشتراسر" من المعهد السويسري للمعلوماتية البيولوجية في ربيع عام 1999م إلى ابتكار جهاز أسماه "الماسح الجزيئي" Molecular Scanner يستطيع أتمتة جميع المراحل. وبدمج هذا "الروبوت" بنحو مائة مقياس طيفي للكتلة من أحدث الأنواع أمكن التعرف على عشرات الآلاف من البروتينات في اليوم؛ أي أكثر بعشرة أضعاف مما كان متاحا من قبل. وقد جمع "كريج فينتر" 940 مليون دولار من أجل بناء "مصنع بروتيومي" قادر على تحليل مليون بروتين في اليوم لبناء أكبر قاعدة بينات بروتيومية بشرية ومقارنتها مع أي كائن حي آخر.
عموما تكون البروتينات جزءاً أساسيا من التركيب الكيميائي للخلايا الحية ، فهي تدخل في تركيب جميع الأغشية الخلوية ، وتشكل أساس تكوين البروتوبلازم .

و تحتوى البروتينات على عنصر النيتروجين ، بالإضافة إلى الكربون و الهيدروجين و الأوكسيجين .

وتحتوى بعض البروتينات على الكبريت و الفسفور. و تعرف الوحدات البنائية للبروتينات باسم أمينيةأحماض " Amino acids"

و يدخل في بناء البروتينات النباتية و الحيوانية و الميكروبية عشرين حمضا أمينيا يرمز لكل منها بثلاثة حروف أو حرف واحد . و لكل حمض أميني مجموعة أمينية NH2و مجموعة كربوكسيليه COOH ، و ذلك وفق التركيب الأساسي الآتي:
ويختلف بناء المجموعة R من حمض أميني إلى آخر ففي الحمض الأميني "جليسن" Glycine تكون المجموعة Rهي ذرة هيدروجين(H) ، وفى الحمض الأميني آلانين Alanine تكون المجموعة R هى CH3 وفى الحمض الامينى فالين VALINE تكون المجموعة R هىC3H7 وهكذا .

وتجدر الإشارة إلى أنه يعرف أكثر من 180 حمض أمينى آخر نذكر منها Ornithine ‘ Citrulline ‘ Taurine, و تتحدد الإحماض الأمينية مع بعضها البعض لتكون المركب البروتينى و يبدأ ذلك باتحاد حمضين أمينيين معا لتكوين ما يسمى " ثنائى الببتيد" Dipeptide و يشمل ذلك على تفاعل بين المجموعة الأمينيه لحمض أمينى مع مجموعة الكربوكسيل لحمض أمينى اخر.وخروج جزئ ماء ، وتعرف الرابطه الناشئه بين الحمضين الأمينيين باسم الرابطه الببتيديه Peptide Bond . وبارتباط المزيد من الأحماض الأمينيه ينتج لدينا عديد الببتيد Polypeptide الذى قد يشتمل على حوالى مائة حمض أمينى

وكثيرا ما تتركب المادة البروتينية من سلسلتين أو أكثر من سلاسل عديد الببتيد. وقد تتخذ سلسلة عديد الببتيد شكلا حلزونياHelix، كما قد تنتظم السلاسل فى صفائح Sheets .

وتعتمد خواص المادة البروتينية إلى حد كبير على ما يلى :-

- طرزالأحماض الأمينية الداخلة فى تركيب المادة البروتينية.
- ترتيب الأحماض الأمينية فى السلسلة , وعدد هذه الأحماض .
- العلاقات الفراغيهSpecial Relationships بين الأحماض الأمينية بعضها ببعض (الشكل ثلاثى الأبعاد) .

وتتواجد البروتينات فى الكائنات الحيه على صور عده ، وهى متعددة الوظائف بشكل كبير، وتعتمد عليها الكثير من صفات الكائن الحى ، وكثيرا ما يؤدى الاضطراب فى تخليق الجسم للبروتينات إلى أمراض ، ومن هنا فإن توفر الأحماض الأمينية يعتبر أساس ضرورى من أسس الصحة والسلامة .
ويمكن لجسم الإنسان أن يخلق عشرة من الأحماض الأمينية دون الحاجة إلى ضرورة تواجدها فى الغذاء ، وتوصف هذة بأنها أحماضا غير ضرورية Non-Essential Amino Acids. أما العشرة أحماض أمينية الأخرى فلابد من توافرها فيما يتناوله الانسان من مواد غذائية لضمان سلامة بناء البروتينات فى الجسم . وتوصف هذة الأحماض الأمينية بأنها ضروريةEssential Amino Acids . منها إثنان يلزما (فقط) أثناء فترة النمو وهما الأرجنين Arginine والهستدين Histidine . أما الثمانية الباقية من الأحماض الأمينية الضرورية فهى :

- ليوسينLeucine ، أيزوليوسين Isoleucine
- ليسينLysine ، مثيونينMethionine
- فينيل الآنين Phenylalanine ، ثريونين Threonine
- تربتوفان Tryptophane ،فالين Valine

وتوصف الأطعمة البروتينية التى تحتوى على كل الأحماض الأمينية بأنها بروتينات الدرجة الأولى First Class Protein ، ومن ضمنها اللحوم وفول الصويا، أما الأطعمة البروتينية التى ينقصها واحد أو أكثر من الأحماض الأمينية فإنها توصف بأنها بروتينات الدرجة الثانية Second Class Protein ، وهى تشمل معظم البروتينات النباتية وقليل من البروتينات الحيوانيه.

وكما سبق القول فإن البروتينات يعتمد عليها بناء العديد من المركبات الحيوية بالجسم مثل:

1- الإنزيمات اللازمه لحدوث التفاعلات الكيميائية بالجسم .
2- المواد البروتينية التركيبية مثل الكيراتتين keratine الذى يدخل فى تركيب الجلد وريش الطيوروالأظافر والحوافر، وكذلك الإيلاستين Elastin،والكولاجين Collagen ،ومادة سكليروتينSclerotin، وفيبروينFibroin التى تدخل فى تكوين شرانق الحشرات وغزل العناكب .
3- البروتينات الواقية مثل الأجسام المضادة antibodies التى تحمى الجسم من الجراثيم، ومادة الفيبرينوجين الضرورية لتجلط الدم .
4- معظم الهرمونات .
5- البروتينات الإنقباضية مثل الأكتين والميوسين والداينين .
6- بروتينات النقل مثل الهيموجلوبين الذى ينقل الأوكسجين فى دم الفقاريات .
7- السموم مثل سم الثعابين والسموم البكتيرية .
8- البروتينات المختزنه مثل بياض البيض وكازين اللبن .

هنا ايها ألأخوة اضع بين يديكم نبذه مختصرة عن ألأنزيم كي يكون هناك وضوح للرؤية بين البروتين وألأنزيم
ألأنزيم



ترتبط الحياة فى الكائنات بحدوث المئات من التفاعلات الكيميائيه المرتبطة بالأنشطة الحيوية مثل التنفس والهضم والاخراج والحركة والتمثيل الضوئى وغير ذلك . وتحتاج هذة التفاعلات إلى وجود الإنزيمات .

والإنزيمات مركبات بروتينيه تعمل على إسراع التفاعلات الكيميائية فى الكائنات الحية . وبدون الإنزيمات تسير هذه التفاعلات ببطء شديد أقرب إلى التوقف.

وتجدر الإشارة إلى أن الخلية الحية - التى قطرها فى حدود 20 ميكرومتر فقط يحدث داخلها حوالى 1000 تفاعل كيميائى مختلف ، ويرجع الفضل فى تنظيم هذة التفاعلات إلى الإنزيمات التى يتحكم كل منها فى تفاعل معين . وهناك أيضا إنزيمات تعمل خارج الخلايا مثل تلك التى تقوم بهضم الطعام فى تجويف كل من الفم والمعده والأمعاء.

وتتميز الإنزيمات بأدائها السريع ، ومن أسرع الإنزيمات فى أداء دورها إنزيم كاتاليز catalase الذى يقوم بتكسير H2O2 إلى ماء وغاز الاوكسجين . ويمكنك ان تجرب ذلك بنفسك وضع قطعة من كبد ( غنية بهذا الإنزيم ) فى إناء يحتوى على سائل H2O2، إذ سرعان ما تجد فقاعات الأوكسجين تتصاعد وتملأ الإناء.

ولا تتسبب التفاعلات التى تعمل عليها الإنزيمات فى إتلاف هذة الإنزيمات ،ولكن يلاحظ أن الإنزيمات يمكن أن يتعطل أداءها وتبطل فعالياتها تحت تأثيرعوامل مثل الحراره ودرجه الأس الهيدروجينى pH وغير ذلك . ومن أهم صفات أى إنزيم تخصصه للعمل على مركب أو مركبات معينه . ويتشكل الإنزيم فى تركيبه ثلاثى الأبعاد بحيث يقع على سطحة مايعرف باسم " الموقع النشط" Active site

تأثير الحراره على نشاط الإنزيم:

معظم الإنزيمات تعمل فى أقصى طاقتها عند درجة حرارة تترواح بين 37-40درجة مئوية.

إرتفاع درجة الحرارة عن ذلك يؤدى إلى إنهيار نشاط الإنزيم بسبب تغير فى طبيعة بناء الماده الإنزيميه فيما يوصف بأنه denaturation .

تأثير pH على نشاط الإنزيم

(أ) إنزيم كولين استيريز: يزداد نشاط الإنزيم بين درجتى pH 4 ، 6 ثم يستقر نشاطه حتى (3= pH ) .
(ب) إنزيم تربسين : يزداد نشاطة من درجة 5 حتى 8 ثم يقل مع ازدياد قيمة pH .
(ج) إنزيم بابين : لا يتأثر نشاطة مع تغير قيمة pH بين 4، 8 .
(د) إنزيم ببسين : قمة نشاطة عند pH 2 ثم يقل نشاطة مع ازدياد قيمة pH .



(أ) وضع قطعة من الكبد فى كأس زجاجى يحتوى على سائل H2O2.
(ب) فقاعات غاز الأوكسجين تملأ الإناء وتطفح على سطحه .
الرجوع الى أعلى الصفحة اذهب الى الأسفل
http://shoura.yoo7.com/
 
الكيمياء الحيوية
الرجوع الى أعلى الصفحة 
صفحة 1 من اصل 1
 مواضيع مماثلة
-
»  الكيمياء الحيوية
» الكيمياء التحليليه في حياتنا
» مبادئ الكيمياء التحليلية
»  علم الكيمياء.. ينقض نظرية "التطور
» خالد بن يزيد الأموي.. رائد علم الكيمياء

صلاحيات هذا المنتدى:لاتستطيع الرد على المواضيع في هذا المنتدى
منتدى الشوره :: منتدى العلوم :: الكيمياء والاحياء-
انتقل الى: